MluI限制性內切酶

重組人KIR2DL1蛋白（Recombinant Human KIR2DL1 Protein, His-Avi Tag）是一種重要的免疫調節蛋白，屬于殺傷細胞免疫球蛋白樣受體（Killer-cell Immunoglobulin-like Receptor, KIR）家族成員，主要表達于自然殺傷細胞（NK細胞）和部分T細胞表面。KIR2DL1通過識別并結合靶細胞表面的HLA-C分子，傳遞抑制性信號，從而調控NK細胞的殺傷活性，在免疫耐受、抗病毒免疫及病免疫監視中發揮關鍵作用。該重組蛋白采用真核表達系統（如HEK293細胞）制備，確保了其正確的折疊與糖基化修飾，保留了天然蛋白的生物活性。其N端融合了His標簽，便于通過Ni-NTA親和層析進行高效純化；同時帶有Avi標簽，可在體內或體外通過生物素連接酶實現特異性生物素化，極大提高了其在ELISA、表面等離子共振（SPR）及流式細胞術等實驗中的應用靈活性。KIR2DL1在免疫治研究中具有重要意義，尤其在NK細胞功能調控、病免疫逃逸機制及個體化免疫治策略開發中受到廣關注。重組人KIR2DL1蛋白為研究NK細胞與靶細胞相互作用、篩選KIR-HLA阻斷劑及開發新型免疫檢查點抑制劑提供了可靠工具，具有重要的科研與臨床轉化價值。在MAGE-A3基因序列的C末端添加His標簽和Avi標簽序列。His標簽有助于通過金屬螯合親和層析進行蛋白純化。MluI限制性內切酶

重組人TIMP-2蛋白（His Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了His標簽，便于純化和檢測。TIMP-2（組織金屬蛋白酶抑制因子-2）是TIMP家族的重要成員，廣參與細胞外基質的重塑、細胞遷移和組織修復。它通過抑制基質金屬蛋白酶（MMPs）的活性，調節細胞外基質的降解和重塑，在維持組織穩態中發揮關鍵作用。TIMP-2的功能與機制TIMP-2通過其N端的抑制域與基質金屬蛋白酶（如MMP-2、MMP-9）結合，抑制這些酶的活性，防止細胞外基質的過度降解。TIMP-2在組織修復過程中對細胞外基質的重塑至關重要，能夠促進細胞的黏附、遷移和增殖。此外，TIMP-2還參與調節細胞信號轉導，影響細胞的存活和凋亡。在病理狀態下，TIMP-2的異常表達與多種疾病相關，如纖維化、心血管疾病和瘤。重組人TIMP-2蛋白（His Tag）的特點重組人TIMP-2蛋白（His Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然TIMP-2的酶抑制活性和細胞外基質相互作用功能。His標簽：便于通過Ni-NTA磁珠進行純化，簡化實驗操作。

重組人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）是一種融合了His和Avi雙標簽的重組蛋白，通過哺乳動物細胞表達系統制備而成。這種設計不僅便于蛋白的純化，還為高靈敏度檢測和功能研究提供了便利。Siglec-9是一種唾液酸結合免疫球蛋白樣凝集素，主要在髓系細胞（如單核細胞、巨噬細胞和樹突狀細胞）上表達，通過識別糖基化的配體，調節免疫細胞的活化和功能，參與炎癥反應和免疫調節。特點與優勢重組人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結果的可靠性。低內素：內素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內研究。功能完整：保留了天然Siglec-9的唾液酸結合位點和免疫調節功能。雙標簽設計：His標簽便于通過Ni-NTA磁珠進行快速純化，Avi標簽可在體外被BirA酶定點生物素化，結合鏈霉親和素（Streptavidin）實現極高的檢測靈敏度和特異性。實驗應用重組人Siglec-9蛋白（His-Avi Tag）在多種實驗中表現出色：流式細胞術：通過生物素化的Siglec-9蛋白，結合鏈霉親和素-熒光素，可高效檢測Siglec-9在免疫細胞表面的表達水平。ELISA和SPR：用于測定Siglec-9與配體的結合能力，篩選潛在的抑制劑或激動劑。

重組人KLRG1蛋白（Recombinant Human KLRG1 Protein, hFc Tag）是一種重要的免疫調節分子，屬于C型凝集素樣受體家族，主要表達于自然殺傷細胞（NK細胞）和活化的T細胞表面。KLRG1（Killer Cell Lectin-like Receptor G1）通過與鈣粘蛋白家族成員（如E-cadherin、N-cadherin）結合，傳遞抑制性信號，從而調控免疫細胞的活性，在維持免疫穩態、防止過度免疫反應中發揮關鍵作用。該重組蛋白采用真核表達系統（如HEK293細胞）制備，確保了其天然構象和生物活性。其C端融合了人IgG Fc（hFc）標簽，不僅提高了蛋白的穩定性和溶解性，還便于通過Protein A親和層析進行高效純化。此外，hFc標簽還可用于免疫共沉淀、流式細胞術及體內功能研究等實驗。KLRG1在免疫衰老、慢性沾染及腫瘤免疫逃逸等過程中具有重要作用。研究表明，KLRG1表達水平與T細胞耗竭密切相關，是評估免疫細胞功能狀態的重要標志物。因此，重組人KLRG1蛋白不僅是研究免疫調節機制的重要工具，也為開發免疫治策略提供了有力支持，具有重要的科研和臨床應用價值。再通過 DNA 連接酶將切割后的基因片段與載體 DNA 連接起來，構建出能夠高效表達目標蛋白的重組載體。

重組人Siglec-15（Recombinant Human Siglec-15）是一種經HEK293細胞表達、C端融合His標簽的跨膜唾液酸結合凝集素，分子量約35 kDa，純度≥95%（SDS-PAGE & SEC-HPLC），內素<0.1 EU/μg。該蛋白在瘤相關巨噬細胞、髓系抑制細胞及多種實體瘤表面高表達，通過與未知唾液酸化配體結合，啟動DAP12-Syk通路，抑制T細胞增殖并促進PD-L1非依賴性免疫逃逸。本品保留天然N-糖基化位點，可在體外重建“Siglec-15-Fc”或“Siglec-15-His”功能復合物，用于SPR、BLI測定與小分子、抗體或CAR結構的親和力；亦可包板于ELISA，高通量篩選阻斷型抗體。凍干粉經0.22 μm過濾除菌，復溶后4℃穩定一周，-80℃長期儲存避免反復凍融。配套提供生物素化版本（Biotin-Siglec-15），兼容鏈霉親和素磁珠，實現瘤浸潤免疫細胞的原位捕獲與單細胞測序。每批次均通過阻斷實驗驗證活性，附完整COA，是研究腫瘤免疫抑制機制與開發下一代免疫檢查點抑制劑的關鍵試劑。FnCas12a的C端融合了核定位信號(NLS)，有助于FnCas12a進入細胞后定位至細胞核，提高基因編輯效率。Recombinant Mouse Neuropoietin

E2酶接收來自E1的激起泛素，并在E3酶的協助下將泛素分子轉移到靶蛋白上。MluI限制性內切酶

SETD7（SET domain containing 7）是依賴S-腺苷甲硫氨酸的組蛋白H3K4特異性甲基轉移酶，亦催化p53、TAF10等非組蛋白底物，在干細胞維持、代謝重編程及病抑制網絡中扮演“表觀開關”角色。本品以昆蟲細胞-桿狀病毒系統表達全長催化域（aa 1-366），保留天然折疊與輔因子結合口袋；N端6×His標簽經Ni2?-NTA、離子交換兩步純化，SDS-PAGE與SEC-MALS顯示單體均一，純度≥98%；內素<0.05 EU/μg，適配體外酶活、晶體學與細胞轉染。功能驗證：在標準甲基化體系中，100 nM SETD7可在30 min內將H3(1-21)肽段K4位單甲基化提升至85%，Km(SAM)=0.9 μM；ITC測定其輔因子結合熱力學ΔH=-8.6 kcal/mol，結構模型與PDB 1O9S重疊RMSD<0.5 ?。His標簽兼容SPR、AlphaLISA及Pull-down，可高通量篩選SAM競爭性抑制劑或底物模擬肽，加速糖尿病、病表觀治先導化合物的發現。該重組蛋白為解析SETD7底物譜、開發位點特異性甲基化調控策略提供了高活性、可規模化的研究級試劑。MluI限制性內切酶